Der genetische Code gibt an, welches Basentriplett der m – RNA in welche Aminosäure eines Proteins übersetzt wird. Die verschiedenen t – RNAs sind dabei die Vermittlermoleküle zwischen m – RNA – Basentrtipletts und den dazugehörigen Aminösäuren, sie sprechen quasi beide Sprachen.
Die t – RNAs bestehen ebenfalls aus Nukleotiden und können sich komplementär mit der m – RNA paaren; außerdem können sie entsprechend ihrem Anti – Codon bstimmte Aminosäuren binden; es gibt ca. 50 verschiedene t – RNAs, also genügend für die 20 Aminosäuren.
-
Am „Stiel“ des 3´- Endes wird eine bestimmte Aminosäure gebunden.
-
Die „Anti – Codon – Schleife“ lagert sich komplementär am m – RNA – Codon an.
-
Weitere Schleifen sorgen für den Kontakt zum Ribosom.
Translation – ein Protein ensteht
Translation = Umsetzung der in der m – RNA enthaltenen Information über die t – RNA auf die Aminosäureseuqnz eines Proteins.
Die Translation erfolgt an den Ribosomen und verläuft in drei Schritten:
1.) Initiation
Die kleine Untereinheit des Ribosoms lagert sich am 5´- Ende der m – RNA an. Da jede m – RNA mit dem Start – Codon AUG beginnt, verbindet sich die Start – t – RNA mit dem komplementären Anticodon UAC und bringt die entsprechende Aminosäure = Methionin mit. Zu diesem Startkomplex tritt schließlich die große Untereinheit des Ribosoms hinzu, welches damit für die Proteinsynthses funktionsbereit ist.
2.) Elongation
Das zusammengetzte Ribosom verfügt zur Durchführung der Peptidsynthese über 2 Bindungsstellen: dem Erkennungsort A (=Eingang) und dem Verknüpfungsort P (=Ausgang). An einem Ribosom können also immer nur zwei Codons bearbeitet werden.
An der zweiten t – RNA – Bindungsstelle des Ribosoms, der A – Stelle, lagert sich eine zweite beladene t – RNA an und verknüpft sich komplementär mit der m – RNA ( 1.Schritt).
(Nicht passende t .- RNAs fallen ab).
Daraufhin werden die beiden herangebrachten Aminosäurenmoleküle ( COOH – Gruppe der einen As. mit der NH2 – Gruppe der anderen As. unter ATP – verbrauch und unter H2O – Abspaltung) von der großen Untereinheit des Ribosoms zu einem Dipeptid verknüpft. (2.Schritt Das Ribosom rutscht nun um ein m – RNA – Triplett weiter von 5´ nach 3´. Dabei rückt die „entladene“ t- RNA von der P – Stelle aus dem Ribosom heraus und löst sich ab, um sich erneut mit der ihr zugeordneten Aminosäure zu verbinden. ( 3.Schritt).
Die t .- RNA an der A – Stelle rückt nun an die P – Stelle vor; die A – Stelle wird frei und wartet auf die nächste komplemenäre t – RNA. (4.Schritt) .
Durch diese Wiederholungen wird das Dipeptid um viele Aminosäuren verlängert, bis schließlich das gesamte Protein entsprechend der m – RNA – Vorlage entstanden ist.
Wenn das Ribosom einige Codons weiter gerückt ist, kann sich an das freigewordene Start – Codon derselben m-RNA das nächste Ribosom anlagern. (Viele Ribosomen an einem m – RNA – Strang = Polysomen; der Abstand zum nächsten Ribosom beträgt ca. 80 Nukleotide).
3.) Termination
Die Elongationsphase dauert so lange, bis eines der drei Stopp – Codone (UAG, UAA, UGA ) an der m – RNA erreicht wird; zu diesen gibt es nämlich keine t- RNA.
Das Polypeptid spaltet sich von der letzten t – RNA ab und faltet sich zu seiner funktionsfähigen Raumstruktur ein.
Die Ribosomen zerfallen in ihre Untereinheiten unter Freisetzung der m – RNA.
Solange die m – RNA nicht zerfällt (Poly .- A – Schwanz) kann sie erneut abgelesen werden, wodurch immer weitere Proteinmoleküle entstehen.
Transkriptionsgeschwindigkeit (Bakterien): 60 Nukleotide / sek.
Translationsgeschwindigkeit (Bakterien) : 20 – 40 Aminosäuren / sek.
Fehlerquote: 10-4 für einen falschen Aminosäureneinbau
Transkription + Translation = Proteinsynthese
Bei der Entwicklung von Antibiotika gegen bakterielle Infektionen wird in die Translation eingegriffen.
Antibiotika stören gezielt die Proteinsynthese der Bakterien, ohne jedoch die Zellen des infizierten Organismus zu schädigen .